РУсскоязычный Архив Электронных СТатей периодических изданий
Найти!
Вестник Московского университета. Серия 2. Химия/2015/№ 6/
В наличии за
60 руб.
Купить
Облако ключевых слов*
* - вычисляется автоматически
Недавно смотрели:

ЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ СТАФИЛОКОККОВЫХ ФАГОВ: ВЗАИМОСВЯЗЬ МЕЖДУ ВТОРИЧНОЙ СТРУКТУРОЙ И СТАБИЛЬНОСТЬЮ

Литические ферменты бактериофагов K, phi11 и phi80α способны лизировать (разрушать) клетки антибиотикоустойчивых штаммов Staphylococcus aureus, поэтому являются перспективными антимикробными агентами. Исследована стабильность рекомбинантных лизинов фагов K, phi11, phi80α в условиях хранения и функционирования, а также ее взаимосвязь с вторичной структурой ферментов. Показано, что чем меньше содержание неупорядоченных структур в молекулах ферментов, тем выше стабильность (время полуинактивации). При температуре хранения (22°С) наилучшую стабильность проявляет бета-структурный лизин фага phi11. Альфаспиральный лизин фага К и лизин фага phi80α с разупорядоченной вторичной структурой менее стабильны.

Авторы
Тэги
Тематические рубрики
Предметные рубрики
В этом же номере:
Резюме по документу**
Литические ферменты бактериофагов K, phi11 и phi80α способны лизировать (разрушать) клетки антибиотикоустойчивых штаммов Staphylococcus aureus, поэтому являются перспективными антимикробными агентами. <...> Исследована стабильность рекомбинантных лизинов фагов K, phi11, phi80α в условиях хранения и функционирования, а также ее взаимосвязь с вторичной структурой ферментов. <...> Показано, что чем меньше содержание неупорядоченных структур в молекулах ферментов, тем выше стабильность (время полуинактивации). <...> При температуре хранения (22С) наилучшую стабильность проявляет бета-структурный лизин фага phi11. <...> Альфаспиральный лизин фага К и лизин фага phi80α с разупорядоченной вторичной структурой менее стабильны. <...> Литические ферменты бактериофагов K, phi11 и phi80α способны лизировать (разрушать) клетки антибиотикоустойчивых штаммов Staphylococcus aureus, поэтому являются перспективными антимикробными агентами. <...> Исследована стабильность рекомбинантных лизинов фагов K, phi11, phi80α в условиях хранения и функционирования, а также ее взаимосвязь с вторичной структурой ферментов. <...> Показано, что чем меньше содержание неупорядоченных структур в молекулах ферментов, тем выше стабильность (время полуинактивации). <...> При температуре хранения (22С) наилучшую стабильность проявляет бета-структурный лизин фага phi11. <...> Альфаспиральный лизин фага К и лизин фага phi80α с разупорядоченной вторичной структурой менее стабильны. <...>
** - вычисляется автоматически, возможны погрешности

Похожие документы:

  • Похожие документы из РУАЭСТ
  • |
  • Похожие документы из Руконт

Помощь:

Участники:

© НЦР Руконт 2014