ЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ СТАФИЛОКОККОВЫХ ФАГОВ: ВЗАИМОСВЯЗЬ МЕЖДУ ВТОРИЧНОЙ СТРУКТУРОЙ И СТАБИЛЬНОСТЬЮ
            Литические ферменты бактериофагов K, phi11 и phi80α способны лизировать (разрушать) клетки антибиотикоустойчивых штаммов Staphylococcus aureus, поэтому являются перспективными антимикробными агентами. Исследована стабильность рекомбинантных лизинов фагов K, phi11, phi80α в условиях хранения и функционирования, а также ее взаимосвязь с вторичной структурой ферментов. Показано, что чем меньше содержание неупорядоченных структур в молекулах ферментов, тем выше стабильность (время полуинактивации). При температуре хранения (22°С) наилучшую стабильность проявляет бета-структурный лизин фага phi11. Альфаспиральный лизин фага К и лизин фага phi80α с разупорядоченной вторичной структурой менее стабильны.
            Авторы
            
            Тэги
            
            Тематические рубрики
            
            Предметные рубрики
           
            В этом же номере:
            
            Резюме по документу**
            
                Литические ферменты бактериофагов K, phi11 и phi80α способны лизировать (разрушать) клетки антибиотикоустойчивых штаммов Staphylococcus aureus, поэтому являются перспективными антимикробными агентами. <...> Исследована стабильность рекомбинантных лизинов фагов K, phi11, phi80α в условиях хранения и функционирования, а также ее взаимосвязь с вторичной структурой ферментов. <...> Показано, что чем меньше содержание неупорядоченных структур в молекулах ферментов, тем выше стабильность (время полуинактивации). <...> При температуре хранения (22С) наилучшую стабильность проявляет бета-структурный лизин фага phi11. <...> Альфаспиральный лизин фага К и лизин фага phi80α с разупорядоченной вторичной структурой менее стабильны. <...> Литические ферменты бактериофагов K, phi11 и phi80α способны лизировать (разрушать) клетки антибиотикоустойчивых штаммов Staphylococcus aureus, поэтому являются перспективными антимикробными агентами. <...> Исследована стабильность рекомбинантных лизинов фагов K, phi11, phi80α в условиях хранения и функционирования, а также ее взаимосвязь с вторичной структурой ферментов. <...> Показано, что чем меньше содержание неупорядоченных структур в молекулах ферментов, тем выше стабильность (время полуинактивации). <...> При температуре хранения (22С) наилучшую стабильность проявляет бета-структурный лизин фага phi11. <...> Альфаспиральный лизин фага К и лизин фага phi80α с разупорядоченной вторичной структурой менее стабильны. <...> 
            
            ** - вычисляется автоматически, возможны погрешности
            Похожие документы: